Molekularbiologische Charakterisierung des Fhu A Rezeptors
der aeusseren Membran von Escherichia coli
(Lehrbereich Mikrobiologie/Membranphysiologie)
Projektleitung und Mitarbeiter
BRAUN, V. (Prof. Dr. rer. nat.), KILLMANN, H. (Dipl.-Biol.),
KOEBNIK, R. (Dipl.-Biol.).
Forschungsbericht :
1990-1992
Tel./ Fax.:
Projektbeschreibung
Das Fhu A Protein dient als Rezeptor fuer Ferrichrom, Albomycin,
Colicin M und die Phagen T5, T1 und Phi80. Eine Deletion der
Aminosaeure Asp348 reduziert die Rezeptoreigenschaften fuer alle
Liganden und definiert somit das aktive Zentrum des Proteins. Ferner
wurden mit einer neuen Methode Peptide mit einer Laenge von 4 bis 22
Aminosaeuren in das Protein eingebaut. In den meisten Faellen wurde
das veraenderte Protein in die aeussere Membran inseriert und war
aktiv. In den eingebauten Peptiden wurde das Protein proteolytisch
gespalten, so dass hiermit Oberflaechen- und Periplasma-exponierte
Regionen des Fhu A Proteins bestimmt werden konnten.
Mittelgeber
Publikationen
KILLMANN, H., BRAUN, V.: An aspartate deletion mutation defines a
binding site of the multifunctional Fhu A outer membrane receptor
of Escherichia coli K12. J. Bacteriol. 174, 3479-3486 (1992).
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- Stand: 15.09.96
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